• Enzim pencernaan merupakan senyawa protein yang berperan memecah makanan menjadi molekul-molekul yang lebih kecil, sehingga nutrisi dapat diserap oleh tubuh. 
• Enzim pencernaan bekerja dengan cara mempercepat reaksi kimia yang terjadi dalam pencernaan makanan, tanpa mengalami perubahan atau konsumsi secara signifikan dalam proses tersebut.
• Contoh enzim pencernaan:

• Enzim pencernaan memiliki karakteristik penting, yaitu:

• • Spesifisitas: Setiap enzim berperan pada jenis substrat tertentu.
  • pH Optimal: Enzim berfungsi optimal pada rentang pH tertentu.
  • Sensitivitas Terhadap Suhu: Enzim membutuhkan suhu optimal untuk beraktivitas.
  • Regulasi: Enzim diproduksi dan dilepaskan berdasarkan kehadiran makanan atau sinyal khusus.
  • Sekresi dan Lokalisasi: Enzim diproduksi oleh organ atau kelenjar tertentu dan berfungsi di lokasi yang sesuai
  • Koenzim: Beberapa enzim memerlukan koenzim untuk optimalitas aktivitasnya.

Klasifikasi enzim pencernaan berdasarkan jenis molekul yang dicerna:

Mekanisme kerja:

1. Lock-and-key theory

• • Pada konsep awal, pengenalan dan proses berikatannya enzim dan substrat terjadi melalui interaksi yang sangat spesifik seperti mekanisme kunci dan gembok (lock-and-key theory)
  • Spesifisitas enzim dan substrat ada untuk mencegah reaksi yang tidak diinginkan di dalam sel atau organisme.
  • Substrat cocok dengan situs aktif enzim, membentuk kompleks enzim-substrat yang memungkinkan enzim untuk mengkatalisis konversi substrat menjadi produk atau hasil reaksi.
  • Setelah reaksi selesai, produk dilepaskan dari situs aktif, dan enzim dapat berikatan dengan substrat lain untuk mengulangi proses tersebut.

2. Induced Fit Model

• • D. E. Koshland, Jr. pada tahun 1958 mengemukakan hipotesis baru mengenai ikatan enzim dan substrat yang disebut “induced fit model”
  • Koshland menyebutkan bahwa bahwa situs aktif enzim dapat beradaptasi dengan substrat yang diikat, menciptakan kondisi yang lebih optimal untuk katalisis reaksi. 
  • Hal tersebut memberikan penjelasan mengenai efek regulasi dan kooperatif, di mana ikatan substrat pada satu situs aktif dapat memengaruhi aktivitas situs aktif lainnya dalam kompleks enzim.
  • Ada beberapa faktor yang mempengaruhi konfigurasi struktural situs aktif dalam enzim, seperti ikatan dengan koenzim/kofaktor, pH, kekuatan ionik, suhu, modifikasi enzimatik (glikosilasi), fosforilasi, dan ikatan lipid

Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja sebuah enzim diantaranya adalah:

1. Temperatur

Di suhu optimal, enzim berfungsi dengan baik dan laju reaksi mencapai puncaknya. Namun, apabila:

• Peningkatan suhu melebihi suhu optimal → enzim mengalami denaturasi → laju reaksi akan menurun. 
• Penurunan suhu di bawah suhu optimal → aktivitas enzim menurun
• Suhu mencapai titik beku (0 derajat Celsius) → aktivitas enzim akan berhenti sepenuhnya → enzim inaktif

2. pH

• Pada pH optimalnya, enzim akan bekerja dengan efisiensi maksimum. Sebaliknya, jika pH berada di bawah atau di atas pH optimal, aktivitas enzim akan menurun. 
• Setiap enzim memiliki kecocokan lingkungan pH tertentu di mana struktur dan fungsi enzim optimal. 
• Contoh: 

1. 1. pepsin: bekerja pada lingkungan asam lambung memiliki kemampuan terbatas atau tidak dapat berfungsi pada lingkungan yang lebih basa.
   2. amilase: bekerja pada lingkungan yang lebih basa seperti saluran pencernaan.

3. Konsentrasi

• Konsentrasi Substrat

• • Meningkatkan konsentrasi substrat juga akan meningkatkan laju reaksi hingga suatu titik tertentu. 
  • Setelah semua enzim telah berikatan dengan substrat, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan berpengaruh pada laju reaksi, karena enzim yang tersedia akan jenuh dan bekerja pada laju maksimumnya.
• Konsentrasi Enzim
  • Meningkatkan konsentrasi enzim akan meningkatkan laju reaksi kimia, asalkan ada substrat yang tersedia untuk berikatan. 
  • Ketika konsentrasi enzim ditingkatkan, ada lebih banyak enzim yang tersedia untuk berinteraksi dengan substrat. 
  • Hal tersebut menyebabkan peningkatan laju reaksi karena lebih banyak enzim dapat berikatan dengan substrat dan mempercepat konversi substrat menjadi produk.
  • Namun, setelah semua substrat telah berikatan dengan enzim, reaksi tidak akan lagi berlangsung lebih cepat karena tidak ada substrat tambahan yang dapat berikatan dengan enzim tambahan.

4. Efek Aktivator

• Aktivator adalah zat yang meningkatkan aktivitas enzim. 
• Beberapa enzim membutuhkan kation logam anorganik tertentu, seperti Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, untuk mencapai aktivitas optimal. 
• Senyawa-senyawa ini berfungsi sebagai gugus prostetik aktif atau memberikan stabilisasi pada konformasi enzim atau kompleks enzim-substrat.
• Dalam beberapa kasus, anion juga diperlukan untuk aktivitas enzim, misalnya ion klorida (CI–) untuk amilase.

5. Efek Inhibitor

Aktivitas enzim dapat dihambat dengan berbagai cara. Dua di antaranya adalah:

• Inhibisi bersaing (Competitive inhibition)
• • Terjadi ketika molekul yang sangat mirip dengan molekul substrat mengikat pada situs aktif dan mencegah ikatan substrat yang sebenarnya. 
  • Contoh: penisilin, yang merupakan inhibitor bersaing yang menghalangi situs aktif enzim yang banyak digunakan oleh bakteri untuk membangun dinding sel mereka.
• inhibisi nonkompetitif (Noncompetitive inhibition)
• • Terjadi ketika inhibitor mengikat pada lokasi lain dalam enzim. 
  • Inhibisi alosterik adalah bentuk khusus dari inhibisi nonkompetitif di mana molekul inhibitor mengubah bentuk enzim dan mencegah interaksi dengan substrat. 
  • Aktivasi enzim juga bisa terjadi melalui pengikatan molekul aktivator pada situs alosterik. Pengendalian alosterik enzim melibatkan umpan balik negatif melalui penggunaan produk akhir jalur metabolisme sebagai inhibitor alosterik pada enzim sebelumnya dalam jalur tersebut.

• Inhibitor enzim pencernaan adalah zat-zat yang mengganggu aktivitas enzim pencernaan, sehingga mengurangi atau mencegah kemampuan enzim dalam memecah molekul-molekul makanan.
• Inhibitor enzim pencernaan banyak digunakan untuk tujuan terapeutik seperti program pencegahan obesitas, namun dalam beberapa kasus, penghambat enzim pencernaan dapat mengganggu penyerapan nutrisi atau menyebabkan gangguan pencernaan.
• Contoh inhibitor enzim pencernaan:

• Koenzim adalah senyawa organik yang diperlukan oleh banyak enzim untuk meningkatkan aktivitas katalitiknya. 
• Koenzim sering kali berupa vitamin atau derivatif dari vitamin. Contohnya adalah vitamin larut air seperti vitamin B1, B2, dan B6
• Koenzim dapat bertindak sebagai katalis tanpa kehadiran enzim, tetapi tidak seefektif ketika bekerja bersama dengan enzim.
• Untuk bekerja sebagai katalisator secara efisien, enzim dalam bentuk awalnya (apoenzim) akan berikatan dengan koenzim yang sesuai sehingga menjadi bentuk lengkap enzim yang disebut holoenzim

• Dalam sistem pencernaan, koenzim sangat penting untuk pemecahan, penyerapan, dan penggunaan nutrisi dari makanan. 
• Koenzim, bersama dengan enzim pencernaan, memastikan pencernaan yang efisien dan metabolisme komponen makanan
• Beberapa koenzim kunci yang terlibat dalam proses pencernaan, diantaranya: